Aprender sobre péptidos
Investigación, protocolos y novedades sobre péptidos para uso científico.
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Cócteles de escisión en la Fmoc-SPPS: por qué los captadores determinan si un péptido de investigación se libera puro
Toda síntesis por Fmoc-SPPS termina con una etapa que influye en la pureza final al menos tanto como la propia química de acoplamiento: la escisión. En este punto, el péptido completo, todavía...
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Capping y secuencias de deleción en Fmoc-SPPS: cómo un acoplamiento fallido compromete la pureza del péptido
En la síntesis de péptidos de investigación mediante Fmoc-SPPS, no todas las etapas de acoplamiento alcanzan el cien por cien. Un pequeño porcentaje de los grupos amino queda sin reaccionar y, si...
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Elección de la resina en Fmoc-SPPS: resina Wang frente a resina Rink amida y el papel del grado de carga
Al construir un péptido de investigación mediante síntesis de péptidos en fase sólida (SPPS), la atención suele centrarse en la química de acoplamiento: qué reactivo activador, qué grupos protectores, qué disolvente. Una...
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Grupos protectores en Fmoc-SPPS: cómo la ortogonalidad determina el éxito de una síntesis de péptidos
Al construir una cadena peptídica mediante síntesis en fase sólida (SPPS), cada cadena lateral reactiva debe protegerse temporalmente; de lo contrario, se producen reacciones secundarias no deseadas entre aminoácidos que no deben...
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Estudios de estabilidad acelerada: cómo se determina la vida útil de los péptidos de investigación
Una fecha de caducidad en un certificado de análisis suele parecer un dato fijo, pero detrás de esa fecha normalmente hay un modelo de cálculo. Pocos laboratorios pueden permitirse seguir un péptido...
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Reactivos de acoplamiento en la síntesis de péptidos: cómo forman enlaces amida el HBTU y el HATU
En la síntesis de péptidos de investigación, la formación de un enlace amida parece sencilla sobre el papel: un grupo ácido carboxílico de un aminoácido reacciona con el grupo amino del siguiente....
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Marcaje fluorescente y con biotina de péptidos de investigación: técnicas y consideraciones
Por qué se marcan los péptidos en investigación En muchos diseños experimentales no basta con saber que un péptido participa en una interacción determinada: también se quiere seguir, cuantificar o visualizar esa...
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Atmósfera inerte en el almacenamiento de péptidos de investigación: cómo el nitrógeno y el argón frenan la oxidación
Los péptidos de investigación que contienen cisteína se cuentan entre las moléculas más sensibles a la oxidación de una biblioteca de péptidos. El grupo tiol de la cisteína reacciona incluso con trazas...
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Análisis de la agregación de péptidos de investigación: lo que revela la cromatografía de exclusión por tamaño
La agregación es uno de los fenómenos menos visibles pero más perturbadores en la investigación con péptidos. Una muestra puede parecer perfectamente pura según la espectrometría de masas y la HPLC y,...
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Punto isoeléctrico de los péptidos de investigación: cómo la carga neta controla la solubilidad y la agregación
Quien trabaja con regularidad con péptidos de investigación liofilizados conoce el problema: un péptido que, según el certificado, debería ser perfectamente soluble se enturbia en un tampón determinado o precipita al cabo...
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Modificaciones N- y C-terminales de péptidos de investigación: acetilación y amidación
Los péptidos de investigación se piden casi siempre con una secuencia concreta, pero quien examina con atención la especificación suele ver también una nota sobre los extremos: amina N-terminal libre, ácido C-terminal...
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Dicroísmo circular: caracterización de la estructura secundaria de los péptidos de investigación
La mayoría de las técnicas analíticas tratadas en artículos anteriores de este blog —HPLC, espectrometría de masas, espectrofotometría UV-Vis, análisis de aminoácidos— responden a la pregunta de cuánto péptido hay en una...
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