En savoir plus sur les peptides
Recherche, protocoles et actualités sur les peptides à usage scientifique.
-
Cocktails de clivage en Fmoc-SPPS : pourquoi les piégeurs déterminent si un peptide de recherche est libéré pur
Toute synthèse Fmoc-SPPS se termine par une étape qui influe au moins autant sur la pureté finale que la chimie de couplage elle-même : le clivage. À ce stade, le peptide complet, encore...
Lire la suite -
Capping et séquences de délétion en Fmoc-SPPS : comment un couplage manqué compromet la pureté du peptide
Lors de la synthèse de peptides de recherche par Fmoc-SPPS, toutes les étapes de couplage n'atteignent pas cent pour cent. Un faible pourcentage de groupes amino reste non atteint et, sans intervention,...
Lire la suite -
Choix de la résine en Fmoc-SPPS : résine Wang ou résine Rink amide, et le rôle du taux de charge
Lors de la construction d'un peptide de recherche par synthèse peptidique en phase solide (SPPS), l'attention se porte souvent sur la chimie de couplage : quel réactif d'activation, quels groupements protecteurs, quel solvant....
Lire la suite -
Groupes protecteurs en Fmoc-SPPS : comment l’orthogonalité détermine la réussite d’une synthèse peptidique
Lors de la construction d'une chaîne peptidique par synthèse en phase solide (SPPS), chaque chaîne latérale réactive doit être temporairement protégée, faute de quoi des réactions secondaires indésirables surviennent entre des acides...
Lire la suite -
Études de stabilité accélérée : comment la durée de conservation des peptides de recherche est déterminée
Une date de péremption sur un certificat d'analyse ressemble souvent à un fait établi, mais derrière cette date se cache généralement un modèle de calcul. Rares sont les laboratoires qui peuvent se...
Lire la suite -
Réactifs de couplage en synthèse peptidique : comment HBTU et HATU forment des liaisons amide
Dans la synthèse de peptides de recherche, la formation d'une liaison amide paraît simple sur le papier : le groupe acide carboxylique d'un acide aminé réagit avec le groupe amine du suivant. En...
Lire la suite -
Marquage fluorescent et à la biotine des peptides de recherche : techniques et points à considérer
Pourquoi les chercheurs marquent les peptides Dans de nombreux dispositifs de recherche, il ne suffit pas de savoir qu'un peptide participe à une interaction donnée — on souhaite également suivre, quantifier ou...
Lire la suite -
Atmosphère inerte pour la conservation des peptides de recherche : comment l’azote et l’argon limitent l’oxydation
Les peptides de recherche contenant de la cystéine comptent parmi les molécules les plus sensibles à l'oxydation d'une bibliothèque peptidique. Le groupement thiol de la cystéine réagit dès la présence de traces...
Lire la suite -
Analyser l’agrégation des peptides de recherche : ce que révèle la chromatographie d’exclusion stérique
L'agrégation est l'un des phénomènes les moins visibles, mais les plus perturbateurs, de la recherche sur les peptides. Un échantillon peut paraître parfaitement pur en spectrométrie de masse et en HPLC et...
Lire la suite -
Point isoélectrique des peptides de recherche : comment la charge nette détermine la solubilité et l’agrégation
Quiconque travaille régulièrement avec des peptides de recherche lyophilisés connaît le problème : un peptide qui, selon le certificat, devrait être parfaitement soluble devient malgré tout trouble dans un tampon donné, ou précipite...
Lire la suite -
Modifications N- et C-terminales des peptides de recherche : acétylation et amidation
Les peptides de recherche sont presque toujours commandés avec une séquence précise, mais en examinant la spécification de près, on remarque souvent aussi une mention concernant les extrémités : amine N-terminale libre, acide...
Lire la suite -
Dichroïsme circulaire : cartographier la structure secondaire des peptides de recherche
La plupart des techniques analytiques abordées dans les précédents articles de ce blog — HPLC, spectrométrie de masse, spectrophotométrie UV-Vis, analyse des acides aminés — répondent à la question de savoir quelle...
Lire la suite
